Исследование демонстрирует молекулярную структуру сердцебиения | Журнал "Вольт"
Чт. Окт 22nd, 2020


Группа исследователей из Университета штата Вашингтон впервые показала, как работает механизм, заставляющий сердце биться. Этот небольшой процесс на молекулярном уровне может показаться незначительным, но он играет решающую роль в развитии здорового сердца и других мышц.

Нитевидные белки в клетках сердечной мышцы должны быть точно такой же длины, чтобы они могли идеально координироваться, заставляя сердце биться. Другой белок определяет, когда волокно имеет правильный размер, и замыкает цепочку небольшой пробкой. Но если этот белок ошибается и отключается слишком рано, появляется другой белок, лейомодин, который снимает ограничение. В молекулярном масштабе процесс выглядит как небольшая игра.

Клетки сердечной мышцы под микроскопом. Зеленые узоры показывают актиновые филаменты. Фото: news.wsu.edu

Это открытие может однажды привести к лучшей диагностике и лечению серьезных и разрушительных наследственных заболеваний сердца, которые возникают в результате генетических мутаций в белках.

Например, кардиомиопатия поражает каждого 500 человек во всем мире. Эта группа заболеваний миокарда часто может быть смертельной или иметь долгосрочные последствия для здоровья. Другое подобное состояние, называемое немалиновой миопатией, поражает ткани скелетных мышц по всему телу, часто с тяжелыми последствиями.

«Мутации в белках сердечной мышцы обнаруживаются у пациентов с миопатией. Наша задача – доказать, что эти мутации вызывают осложнения, и предложить стратегии лечения », – заявили авторы проекта.

Сердечная мышца состоит из крошечных, толстых и тонких нитей белков. С помощью электрических сигналов эти нити связываются и развязываются, образуя сложную и точную структуру. Этот процесс позволяет сердечной мышце сокращаться и биться.

Тонкие волокна состоят из актина, белка, которого больше всего в человеческом теле. Другой белок, тропомизин, обволакивает актиновые нити. Тропомиозин вместе с двумя другими белками, тропомодулином и лейомодином, на концах актиновых филаментов действуют как своего рода заглушки и определяют длину образования.

Чтобы сердечная мышца оставалась здоровой, все актиновые нити длиной около микрона должны быть одинаковой длины. В семьях с кардиомиопатией генетические мутации приводят к тому, что нити становятся слишком короткими или слишком длинными. Пострадавшие могут иметь серьезные проблемы с сердцем, которые могут привести к инвалидности, болезни и смерти.

Исследователи изучали этот процесс около семи лет и показали, что лейомодин прикрепляется к концу актиновой нити и подталкивает другой белок, тропомодулин, чтобы обеспечить правильную длину актиновой нити. Ученые говорят, что это первый раз, когда это показано на атомном уровне.

Исследователи надеются продолжить свою работу и выявить дополнительные компоненты и молекулярные механизмы, регулирующие структуру тонких волокон.

Статья об исследовании была опубликована в журнале Plos Biology.

Источник



Source link

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *